 |
| 圖片來源：Nature Communication |
光並不是對植物全然有益無害的，UV-B輻射（UV-B）對植物就是害處多於益處。因此，植物也有可以感受UV-B輻射的光受器，稱為UVR8。
過去的研究發現，UVR8蛋白在無UV-B輻射時以雙聚體形式存在。當UV-B輻射被UVR-8的色胺酸吸收後，促使UVR8雙聚體解離，形成單體，啟動信息傳導。UVR8的一小部分在UV-B照射後迅速累積於細胞核中，透過與其他蛋白質的互動調節基因表現。這些互動與UVR8 C端的27個胺基酸區域有關。UVR8單體與E3泛素連接酶成員COP1和SPA蛋白結合，穩定了HY5轉錄因子，調控多個基因的轉錄，進而調控UVR8主導的反應。此外，UVR8還與多個轉錄因子互動，影響它們與目標基因啟動子的結合，對UV-B反應進行正向調控，最後導致類黃酮分子的合成，來保護植物免於受到UV-B輻射的傷害。
為了進一步瞭解UVR8，研究團隊進行了幾項關鍵實驗來研究UVR8的功能和調控機制。首先，透過紫外線B (UV-B) 照射實驗來觀察UVR8在植物中的活性變化。其次，利用點突變技術，特別是在Serine 402位點上，來研究磷酸化如何影響UVR8的功能。再來，透過與RUP蛋白結合的實驗來了解UVR8如何被負面調控。最後，通過測量類黃酮合成來探索UVR8對植物抵抗UV-B輻射能力的影響。這些實驗共同揭示了UVR8如何在植物對UV-B輻射的反應中扮演關鍵角色。
研究團隊發現，UV-B 刺激會促使 UVR8 在 Serine 402 位置進行磷酸化，並進一步探討這種磷酸化對 UVR8 與其他蛋白質的結合和活性的影響。透過表達GFP-UVR8的阿拉伯芥幼苗進行放射性同位素標記，研究團隊觀察到GFP-UVR8的磷酸化在UV-B照射下增加。同時，因為控制組中只表現GFP的幼苗未觀察到標記，顯示這種磷酸化是專屬於UVR8的。
接著，研究團隊以質譜分析識別出 UVR8 的主要磷酸化位點在Serine 402 (S402)。進一步的分析發現，磷酸化的 S402 會影響 UVR8 與其他蛋白質的結合，特別是 RUP 蛋白質 。RUP 蛋白質是 UVR8 的負調控因子，可以促進 UVR8 單體的重聚，限制 UVR8 的活性。
研究團隊透過比較表現非磷酸化突變體GFP-UVR8S402A和模擬磷酸化突變體GFP-UVR8S402D的轉殖植物，來測試S402磷酸化的作用。結果顯示，與COP1的結合沒有明顯差異，但GFP-UVR8S402D與RUP1和RUP2的交互作用顯著增強，意味著S402的磷酸化可能透過增強蛋白質間的相互作用，促進UVR8與RUP蛋白的結合。這些發現強調了磷酸化在調控UVR8蛋白與其互動伙伴之間的交互作用中的重要性。
透過比較模擬磷酸化突變體和非磷酸化突變體轉殖植物，研究團隊發現模擬磷酸化突變體的植物在UV-B照射下，類黃酮生物合成關鍵酶苯基苯乙烯酮合成酶（CHS）的累積量增加，但轉錄本水平沒有變化。這意味著磷酸化的UVR8是透過穩定CHS蛋白質來調控其表現，且這一過程可能涉及對CHS進行泛素化降解的E3泛素連接酶的抑制。此外，S402磷酸化還能透過增加信息RNA累積和蛋白質穩定性來調控CHS表現，具體取決於生長和處理條件。這一發現強調了UVR8主導的反應在植物防禦UV輻射、應對非生物壓力和病蟲害攻擊中的重要性，並指出酚類和類黃酮化合物在農作物收穫產品中作為關鍵營養成分的作用。
過去的研究發現，紅光/紅外光受器光敏素、藍光/UVA受器隱花色素、藍光受器向光素在照光後都會發生磷酸化，從而去調節植物對光的反應。這篇論文的研究，確認了UVR8的作用模式也類似於其他的光受器。
參考文獻：
Liu, W., Giuriani, G., Havlikova, A. et al. Phosphorylation of Arabidopsis UVR8 photoreceptor modulates protein interactions and responses to UV-B radiation. Nat Commun 15, 1221 (2024). https://doi.org/10.1038/s41467-024-45575-7
留言
張貼留言